
تعداد نشریات | 13 |
تعداد شمارهها | 626 |
تعداد مقالات | 6,517 |
تعداد مشاهده مقاله | 8,746,955 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 8,317,538 |
ارزیابی قابلیت آنتیاکسیدانی پروتئین هیدرولیز شده دانه کدو تحت تاثیر هیدرولیز آنزیمی ساده و ترکیبی توسط پپسین و تریپسین | ||
نشریه فرآوری و نگهداری مواد غذایی | ||
دوره 16، شماره 4، دی 1403، صفحه 1-19 اصل مقاله (1017.5 K) | ||
نوع مقاله: مقاله کامل علمی پژوهشی | ||
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22069/fppj.2025.22865.1843 | ||
نویسندگان | ||
رویا بزی1؛ سید حسین حسینی قابوس* 2؛ ابوالفضل فدوی3 | ||
1دانشآموخته کارشناسی ارشد، گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی، دانشگاه آزاد اسلامی واحد آزادشهر، آزادشهر، ایران | ||
2استادیار مرکز تحقیقات صنایع غذایی شرق گلستان، واحد آزادشهر، دانشگاه آزاد اسلامی، آزاد شهر، ایران. | ||
3استادیار مرکز تحقیقات صنایع غذایی شرق گلستان، دانشگاه آزاد اسلامی واحد آزادشهر، آزادشهر، ایران | ||
چکیده | ||
چکیده سابقه و هدف: کاربرد آنتیاکسیدانهای سنتزی در صنعت مواد غذایی به دلیل اثرات بالقوه منفی این ترکیبات بر سلامت انسان تحت قوانین سختگیرانه قرار دارد؛ در نتیجه جایگزینی آنتیاکسیدانهای شیمیایی سنتزی با انواع ترکیبات آنتیاکسیدانی طبیعی به یک زمینه مطالعاتی مهم تبدیل شده است. تحقیقات متعدد نشان داده است که افزودن پروتئینهای هیدرولیزشده یا پپتیدها با ویژگی آنتیاکسیدانی میتواند به طور موثری از اکسیداسیون چربیها در طی حمل و نقل و نگهداری ممانعت نماید که این امر باعث حفظ طعم و کیفیت تغذیهای موادغذایی می-گردد. با توجه به این که آنزیمهای مختلف بر روی یک سوبسترای یکسان دارای اثرات متفاوتی هستند، و با توجه به اینکه ادعا شده است که ترکیب آنزیم موجب بهبود ویژگیهای زیست فعالی محصول حاصل می گردد بنابراین هدف این پژوهش مقایسه تاثیر هیدرولیز آنزیمی ساده و ترکیبی بر روی ویژگیهای آنتی اکسیدانی پروتئین هیدرولیز شده دانه کدو میباشد مواد وروشها: ابتدا پروتئین دانه کدو استخراج و سپس جهت انجام هیدرولیز از دو آنزیم تریپسین و پپسین به صورت ساده و ترکیبی استفاده شد. جهت دستیابی به زمان مناسب هیدرولیز ساده از دو آنزیم مذکور به صورت جداگانه در شرایط نسبت آنزیم به سوبسترا 2% ، دما (37 درجه سانتی گراد) و pH مناسب هر آنزیم (پپسین 2 و تریپسین 8) و در طی زمان های 30، 60، 90، 120، 150، 180 و 210 دقیقه استفاده شد. در مرحله بعد، با استفاده از این زمان بهینه چهار تیمار هیدرولیز ترکیبی انتخاب و از نظر چهار آزمون آنتی اکسیدانی شامل قابلیت مهار رادیکال آزاد DPPH، قدرت احیاء یون آهن، ظرفیت آنتی اکسیدانی کل و فعالیت شلاته کنندگی یون آهن با دو تیمار هیدرولیز ساده شامل: 180 دقیقه هیدرولیز با تریپسین (تیمار 5) و 180دقیقه تیمار با پپسین (تیمار 6) مقایسه انجام گرفت. یافتهها: نتایج نشان داد که هیدرولیز شدههای تولیدی در زمان 180 دقیقه دارای قابلیت آنتیاکسیدانی بالایی بر اساس قابلیت مهار رادیکال آزاد DPPH (9/68 و 25/63%)، قدرت احیاء یون آهن (99/0 و 86/0)، ظرفیت آنتی اکسیدانی کل (42/1 و 24/1) و فعالیت شلاته کنندگی یون آهن (69 و 64%) به ترتیب برای تریپسین و پپسین میباشند. در مرحله بعد، با استفاده از این زمان بهینه چهار تیمار هیدرولیز ترکیبی به صورت: 90 دقیقه هیدرولیز با تریپسین و سپس 90 دقیقه با آنزیم پپسین (تیمار1)، 90 دقیقه هیدرولیز با پپسین و سپس 90 دقیقه با آنزیم تریپسین (تیمار 2)، 120 دقیقه هیدرولیز با تریپسین و سپس 60 دقیقه با آنزیم پپسین (تیمار3)، 120 دقیقه هیدرولیز با پپسین و سپس 60 دقیقه با آنزیم تریپسین (تیمار4) انتخاب و از نظر چهار آزمون آنتی اکسیدانی فوق با دو تیمار هیدرولیز ساده شامل: 180 دقیقه هیدرولیز با تریپسین (تیمار 5) و 180دقیقه تیمار با پپسین (تیمار 6) مقایسه انجام گرفت. نتایج نشان داد که در بین تیمارهای مورد استفاده تیمارهای هیدرولیز ترکیبی 3 و 4 در مقایسه با تیمارهای هیدرولیز ساده (5 و 6) قابلیت آنتیاکسیدانی بالاتری از خود نشان میدهند به طوری که بالاترین میزان قابلیت مهار رادیکال آزاد DPPH، قدرت احیاء یون آهن، ظرفیت آنتی اکسیدانی کل و فعالیت شلاته کنندگی یون آهن به ترتیب به میزان 85/79 %، 23/1، 56/1، و 77% در تیمار هیدرولیز ترکیبی (تیمار 4) و پایین ترین میزان آنهابه ترتیب به میزان 7/65%، 91/0، 28/1 و 68% در تیمار هیدرولیز ساده (تیمار 6) مشاهده شد. نتیجهگیری: نتایج بررسی قابلیت آنتیکسیدانی محصولات هیدرولیز شده در شرایط مختلف (هیدرولیز ساده یا ترکیبی) به دلیل ایجاد پپتیدهای متفاوت از نظر اندازه، ترکیب و توالی به دلیل تفاوت در میزان هیدرولیز، پپتیدهای حاصل از فعالیت ترکیبی دو آنزیم قابلیت آنتیاکسیدانی بالاتری از خود نشان دادند. | ||
کلیدواژهها | ||
آنزیم پپسین و تریپسین؛ پروتئین دانه کدو؛ پروتئین هیدرولیز شده؛ هیدرولیز ساده؛ هیدرولیز ترکیبی | ||
مراجع | ||
1 Xu X, Sharma, P, Shu S, Li TS, Ciais P, Tubiello FN, Smith P, Campbell N, Hian AK. (2021). Global greenhouse gas emissions from animal-based foods are twice those of plant-based foods. Nat Food, 2, 724–732.
3.Lusk JL, Norwood FB. (2009). Some economic benefits and costs of vegetarianism. Agr Resource Econ Rev, 38:109–24.
4.Friedman M. (1999). Chemistry, biochemistry, nutrition, and microbiology of lysinoalanine, lanthionine, and histidinoalanine in food and other proteins. J Agric Food Chem, 47:1295–319.
5.Garcia MC, Puchalska P, Esteve C, Marina ML. (2013). Vegetable foods: a cheap source of proteins and peptides with antihypertensive, antioxidant, and other less occurrence bioactivities. Talanta, 106:328–49.
6.Cheng, S., Tu, M., Liu, H., Zhao, G., Du, M. (2019). Food-derived antithrombotic peptides: Preparation, identification, and interactions with thrombin. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 59 (sup1), S81-S95.
7.Tung, Y. T., Chen, H. L., Wu, H. S., Ho, M. H., Chong, K. Y., Chen, C. M. (2018). Kefir peptides prevent hyperlipidemia and obesity in high-fat-diet-induced obese rats via lipid metabolism modulation. Molecular Nutrition and Food Research. 62(3): 1–9.
8.Sun Q, Shen H, Luo Y. (2011). Antioxidant activity of hydrolysates and peptide fractions derived from porcine hemoglobin. Journal of Food Science and Technology. 48(1):53-60.
9.Yang, B., Yang, H., Li, J., Li, Z., & Jiang, Y. (2011). Amino acid composition, molecular weight distribution and antioxidant activity of protein hydrolysates of soy sauce lees. Food Chemistry. 124(2):551-555.
10.Zapadka, K.L., Becher, F.J., Santos, A.L.G., Jackson, S.E., Jackson, S.E. (2017). Factors affecting the physical stability (aggregation) of peptide therapeutics. Int. Focus, 7 (6), 20170030.
11.Samaee, S.P., Ghorbani, M., Sadeghi Mahoonak, A.R., & Alami, M. (2021). Investigation of functional and antioxidant properties of faba bean protein hydrolysates using combines hydrolysis. Food Processing and preservation Journal. 12(2), 25-38. (In Persian).
12.Li, B., Chen, F., Wang, X., Ji, B., & Wu, Y. (2007). Isolation and identification of antioxidative peptides from porcine collagen hydrolysate by consecutive chromatography and electrospray ionization–mass spectrometry. Food Chem., 102 (4), 1135-1143.
13.Lu, D., Peng, M., Yu, M., Jiang, B., Wu, H. and Chen, J. (2021). Effect of Enzymatic Hydrolysis on the Zinc Binding Capacity and in vitro Gastrointestinal Stability of Peptides Derived from Pumpkin (Cucurbita pepo L.) Seeds. Front. Nutr., 8:647782.
14.Rezig, L., Chibani, F., Chouaibi, M., Dalgalarrondo, M. l., Hessini, K., Guéguen, J., Hamdi, S. (2013). Pumpkin (Cucurbita maxima) seed proteins: sequential extraction processing and fraction characterization. J. Agric. Food Chem. 61 (32) 7715–7721.
15.Mazloomi, S.N., Sadeghi Mahoonak, A.R., Ranjbar-Nedamani, E., & Nourmohammadi,E. (2019). Production of antioxidant peptides through hydrolysis of Paper Skin Pumpkin Seed protein using pepsin enzyme and the evaluation of their functional and nutritional properties. ARYA Atherosclerosis, 15: 218-227.
16.Nourmohammadi, E, Sadeghi Mahoonak, A.R., Alami, M., Ghorbani, M. (2017). Amino acid composition and antioxidative properties of hydrolysed pumpkin (Cucurbita pepo L.) oil cake protein, Int J Food Prop, 20:1-12.
17.Dyankova, S., et al. (2024). Optimization of the Process for Obtaining Antioxidant Protein Hydrolysates from Pumpkin Seed Oil Cake Using Response Surface Methodology. Applied Sciences, 14(5), 1967.
18.Lin, C. T., et al. (2024). Protein identification and potential bioactive peptides from pumpkin (Cucurbita maxima) seeds. Food Science & Nutrition, 12(8), 5388-5402.
19.Association of Official Agricultural Chemists. (2003). Official methods of analysis. Washington, DC: Association of Official Analytical Chemists.
20.Chi, C. F., Hu, F. Y., Wang, B., Li, T., & Ding, G. F. (2015). Antioxidant and anticancer peptides from the protein hydrolysate of blood clam (Tegillarca granosa) muscle. J Funct. Foods, 15, 301-313.
21.Bougatef, A., Hajji, M., Balti, R., Lassoued, I., Triki-Ellouz, Y., & Nasri, M. (2009). Antioxidant and free radical-scavenging activities of smooth hound (Mustelus mustelus) muscle protein hydrolysates obtained by gastrointestinal proteases. Food Chem., 114(4), 1198-1205.
22.Prieto, P., Pineda, M., & Aguilar, M. (1999). Spectrophotometric quantitation of antioxidant capacity through the formation of a phosphomolybdenum complex: specific application to the determination of vitamin E. Analyt. Biochem, 269(2), 337-341.
23.Jamdar, S.N., Rajalakshmi, V., Pednekar, M.D., Juan, F., Yardi, V., and Sharma, A., (2010). Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysate. Food Chem., 121(1): 178-184.
24.Nourmohammadi, E., Sadeghi Mahoonak, A. R., Ghorbani, M., Alami, M., & Sadeghi, M. (2017). Identification of the optimum conditions to anti-oxidative peptides production through the enzymatic hydrolysis of pumpkin oil cake protein by pepsin. J Food Science and Technology., 61 (13), 123-130. (in Persian).
25.Mazloomi, S. N., & Sadeghi Mahoonak, A. R. (2017). Identification of the optimum conditions to anti-oxidative peptides production through the enzymatic hydrolysis of pumpkin oil cake protein by pepsin. J Food Science and Technology, 61(13), 123-130. (in Persian).
26.You, L., Zhao, M., Cui, C., Zhao, H., and Yang, B. (2009). Effect of degree of hydrolysis on the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates. Innovat Food Sci Emer Techn., 10(2): 235-240.
27.Chalamaiah, M., Hemalatha, R., Jyothirmayi, T., Diwan, P. V., Bhaskarachary, K., Vajreswari, A., and Kumar, B. D. (2015). Chemical composition and immunomodulatory effects of enzymatic protein hydrolysates from common carp (Cyprinus carpio) egg. Nutrition, 31(2): 388-398.
28.Batista, I., Ramos, C., Coutinho, J., Bandarra, N., and Nunes, M. (2010). Characterization of protein hydrolysates and lipids obtained from black scabbard fish by-products and antioxidative activity of the hydrolysates produced. Process Biochem., 45(1): 18-24.
29.Bing, S.-J., et al. (2024). Structural, functional and antioxidant properties of Lentinus edodes protein hydrolysates prepared by five enzymes. Food Chemistry, 437(1), 137805.
30.Meshginfar, N., Sadeghi Mahoonak, A.R., Hossieninan, F., Ghorbani, M., & Tsopmo, A. (2018). Production of antioxidant peptide fractions from a by-product of tomato processing: mass spectrometry identification of peptides and stability to gastrointestinal digestion. J Food Sci Techn., 55: 3498–3507.
31.Nourmohammadi, E, Sadeghi Mahoonak, A.R., Alami, M., Ghorbani, M., Sadeghi, M. (2017). The optimization of the production of anti-oxidative peptides from enzymatic hydrolysis of Pumpkin seed protein. Iranian Food Science and Technology Research Journal. 13 (1), 14-26.
32.Kaveh, S., Sadeghi Mahoonak, A.R., Ghorbani, M., Jafari, S.M., & Sarabandi, K. (2019). Coparision between antioxidant properties of fenugreek seed proptein hydrolysate prepared by alcalase and pancreatin. Innovation in Food Science and Technology Journal. 11 (4), 77-87. (in Persian)
33.Pan, X., Zhao, Y.-Q., Hu, F.-Y., and Wang, B. (2016). Preparation and identification of antioxidant peptides from protein hydrolysate of skate (Raja porosa) cartilage. J Func Foods, 25:220-230.
34.Chen, Z., Li, W., Kumar, R., Cong, S., Xudong, W., Yue, G., Chunli, C., Xu, L., Chen, H., (2018). Bioactive peptide with antioxidant and anticancer activities from black Soybean [Glycine max (L.) Merr.] byproduct: isolation, identification and molecular docking study. Eur. Food Res. Technol., 245 (3), 677–689.
35.Sun, J., He, H., Xie, J. B. (2004). Novel antioxidant peptides from fermented mushroom Ganoderma lucidum. J Agri Food Chem, 21: 6646-6652.
36.Cumby, N., Zhong, Y., Naczk, M., and Shahidi, F. (2008). Antioxidant activity and water-holding capacity of canola protein hydrolysates. Food Chem., 109: 144-148.
37.Wu, H-C., Chen, H-M., and Shiau CY. (2003). Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food Res Int, 36: 949-57.
38.Ambigaipalan P, Al-Khalifa AS, Shahidi F. (2015). Antioxidant and angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of date seed protein hydrolysates prepared using Alcalase, Flavourzyme and Thermolysin. J Funct Foods.,18:1125–37.
39.Liu Q, Kong B, Xiong YL, Xia X. (2010). Antioxidant activity and functional properties of porcine lasma protein hydrolysate as influenced by the degree of hydrolysis. Food Chem.,118(2):403–10.
40.Karamac, M., Kosińska-Cagnazzo, A. and Kulczyk, A. (2016). Use of different proteases to obtain flaxseed protein hydrolysates with antioxidant activity. Int J of Molecu Sci., 17: 7.1027-1040. | ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 15 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 15 |