دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

 آمار

تعداد نشریات14
تعداد شماره‌ها674
تعداد مقالات7,006
تعداد مشاهده مقاله10,321,342
تعداد دریافت فایل اصل مقاله9,519,596
یعقوبی, فروغ, مویدی, علی, خمیری, مرتضی, صادقی, علیرضا. (1403). جداسازی و شناسایی قارچ‌های تولیدکننده بتاگالاکتوزیداز و بررسی فعالیت آنزیم حاصل از جدایه منتخب. , 16(2), 87-101. doi: 10.22069/fppj.2024.22463.1823
فروغ یعقوبی; علی مویدی; مرتضی خمیری; علیرضا صادقی. "جداسازی و شناسایی قارچ‌های تولیدکننده بتاگالاکتوزیداز و بررسی فعالیت آنزیم حاصل از جدایه منتخب". , 16, 2, 1403, 87-101. doi: 10.22069/fppj.2024.22463.1823
یعقوبی, فروغ, مویدی, علی, خمیری, مرتضی, صادقی, علیرضا. (1403). 'جداسازی و شناسایی قارچ‌های تولیدکننده بتاگالاکتوزیداز و بررسی فعالیت آنزیم حاصل از جدایه منتخب', , 16(2), pp. 87-101. doi: 10.22069/fppj.2024.22463.1823
یعقوبی, فروغ, مویدی, علی, خمیری, مرتضی, صادقی, علیرضا. جداسازی و شناسایی قارچ‌های تولیدکننده بتاگالاکتوزیداز و بررسی فعالیت آنزیم حاصل از جدایه منتخب. , 1403; 16(2): 87-101. doi: 10.22069/fppj.2024.22463.1823

جداسازی و شناسایی قارچ‌های تولیدکننده بتاگالاکتوزیداز و بررسی فعالیت آنزیم حاصل از جدایه منتخب

نشریه فرآوری و نگهداری مواد غذایی
دوره 16، شماره 2، تیر 1403، صفحه 87-101    اصل مقاله (892.34 K)
نوع مقاله: مقاله کامل علمی پژوهشی
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22069/fppj.2024.22463.1823
نویسندگان
فروغ یعقوبی1؛ علی مویدی* 2؛ مرتضی خمیری3؛ علیرضا صادقی2
1دانش‌آموخته کارشناسی‌ارشد، گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان
2دانشیار، گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان
3استاد، گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان
چکیده
سابقه و هدف: بتا-گالاکتوزیدازها آنزیم هایی از خانواده گلیکوزید هیدرولاز EC (3.2.1.23) هستند که هیدرولیز برخی دی ساکاریدها را کاتالیز نموده و کاربردهای گسترده‌ای در صنایع غذایی دارند. همچنین برخی بتا-گالاکتوزیدازها واکنش ترانس-گالاکتوزیلاسیون را کاتالیز می کنند. این مطالعه با هدف جداسازی قارچ‌های مولد بتا-گالاکتوزیداز از چند نمونه پنیر سنتی و آب پنیر و تعیین فعالیت آنزیمی تحت شرایط مختلف (دما، زمان، pH و کاتیون‌های مختلف) انجام شد.
مواد و روش ها: ابتدا مخمرها و کپک ها جداسازی و از نظر توانایی تولید بتا-گالاکتوزیداز با استفاده از محیط کشت کروموژنیک حاوی 5-bromo-4-chloro-3-indolyl-beta-D-galacto-pyranoside (X-gal) غربالگری شدند. پس از غربالگری، شناسایی ژنوتیپی قوی ترین کپک ها و مخمرهای جدا شده با توالی یابی قطعه ای از ژن rDNA ITS انجام گرفت. سپس، فعالیت هیدرولیزی محلول خام آنزیم بتا-گالاکتوزیداز به دست آمده از جدایه های منتخب با استفاده از ortho-Nitrophenyl-b-galactoside (ONPG) به عنوان سوبسترا در شرایط مختلف (سطوح مختلف دما، زمان، pH و کاتیون های مختلف (Mn2+، Mg2+، Zn2+، Cu2+) ارزیابی شد. در نهایت، فعالیت ترانس-گالاکتوزیلاسیون محلول خام آنزیمی منتخب مورد بررسی قرار گرفت.
یافته ها و نتیجه گیری: نتیجه توالی یابی محصول PCR منجر به شناسایی ایزوله های MM24، MT12 و MW14 به ترتیب به عنوان Kluyveromyces lactis H1-3 (99.57%)، Kluyveromyces lactis E3 (97.53%) و Penicillium (brevicom) (100%) شد. بررسی فعالیت آنزیم های بتاگالاکتوزیداز تولید شده توسط جدایه های MM24، MT12 و MW14، فعالیت بالاتری را برای آنزیم خام به دست آمده از K. lactis MM24 نشان داد. همچنین بیشترین فعالیت در دمای 37 درجه سانتی گراد، pH 7 و زمان واکنش 30 دقیقه مشاهده شد. کاتیون های مختلف بر فعالیت آنزیمی در غلظت های 0.1 و 1 میلی مولار تاثیری نداشتند، با این حال فعالیت آنزیم به طور کامل در برابر Cu2 + و Zn2 + در غلظت 10 میلی مولار مهار شد. علاوه بر این در غلظت 10 میلی مولار، Mn +2 وCa+2 فعالیت آنزیمی را به ترتیب حدود 80% و 65% مهار کردند.نتایج به دست آمده از کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا (HPLC) فعالیت هیدرولیتیک آنزیم خام منتخب را روی لاکتوز تایید نمود. با این حال، فعالیت ترانس گالاکتوزیلاسیون در این مطالعه مشاهده نشد. به طور کلی، K. lactis MM24 جداسازی شده در پژوهش حاضر می تواند به عنوان سویه جدید مولد بتا-گالاتوزیداز در نظر گرفته شود.
به طور کلی، K. lactis MM24 جداسازی شده در پژوهش حاضر می تواند به عنوان سویه جدید مولد بتا-گالاتوزیداز در نظر گرفته شود.
به طور کلی، K. lactis MM24 جداسازی شده در پژوهش حاضر می تواند به عنوان سویه جدید مولد بتا-گالاتوزیداز در نظر گرفته شود.
کلیدواژه‌ها
بتاگالاکتوزیداز؛ ترانس گالاکتوزیلاسیون؛ شناسایی مولکولی؛ فعالیت آنزیم
مراجع
  1. Saqib, S., Akram, A., Halim, S. A., & Tassaduq, R. (2017). Sources of β-galactosidase and its applications in food industry. 3 Biotech, 7(1), 1-7.Silverio, S. C., Macedo, E. A., Teixeira, J. A., & Rodrigues, L. R. (2018). New β-galactosidase producers with potential for prebiotic synthesis. Bioresource technology, 250, 131-139.Xavier, J. R., Ramana, K. V., & Sharma, R. K. (2018). β‐galactosidase: Biotechnological applications in food processing. Journal of food biochemistry, 42(5),Ureta, M. M., Martins, G. N., Figueira, O., Pires, P. F., Castilho, P. C., & Gomez-Zavaglia, A. (2021). Recent advances in β-galactosidase and fructosyltransferase immobilization technology. Critical reviews in food science and nutrition, 61(16), 2659-2690.Volford, B., Varga, M., Szekeres, A., Kotogan, A., Nagy, G., Vagvolgyi, C., Papp, T., & Tako, M. (2021). β-Galactosidase-Producing Isolates in Mucoromycota: Screening, Enzyme Production, and Applications for Functional Oligosaccharide Synthesis. Journal of Fungi, 7(3),Yalcin, H. T., & Ucar, F. B. (2009). Isolation and characterization of cheese spoiler yeast isolated from Turkish white cheeses. Annals of microbiology, 59(3), 477-483.
  2. Budak, S. O., Figge, M. J., Houbraken, J., & Vries, R. P. (2016). The diversity and evolution of microbiota in traditional Turkish Divle Cave cheese during ripening. International Dairy Journal, 58, 50-53.Songol, A., & Behbahani, M. (2016). Isolation and optimization of pectinase enzyme production one of useful industrial enzyme in Aspergillus niger, Rhizopus oryzae, Penicilium chrysogenum. Biological Journal of Microorganism, 5(17), 121-140.Palla, M., Agnolucci, M., Calzone, A., Giovannetti, M., Di Cagno, R., Gobbetti, M., Rizzello, C. G., & Pontonio, E. (2019). Exploitation of autochthonous tuscan sourdough yeasts as potential starters. International journal of food microbiology, 302, 59-68.
  3. Martarello, R. D. A., Cunha, L., Cardoso, S. L., de Freitas, M. M., Silveira, D., Fonseca-Bazzo, Y. M., Homem-de-Mello, M., & Magalhaes, P. O. (2019). Optimization and partial purification of beta-galactosidase production by Aspergillus niger isolated from Brazilian soils using soybean residue. AMB Express, 9(1), 1-13.Nguyen, T. H., Splechtna, B., Steinbock, M., Kneifel, W., Lettner, H. P., Kulbe, K. D., & Haltrich, D. (2006). Purification and characterization of two novel β-galactosidases from Lactobacillus reuteri. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 54(14), 4989-4998.
  4. Zhou, Q. Z., & Chen, X. D. (2001). Effects of temperature and pH on the catalytic activity of the immobilized β-galactosidase from Kluyveromyces lactis. Biochemical Engineering Journal, 9(1), 33-40.Cardoso, B. B., Silverio, S. C., Abrunhosa, L., Teixeira, J. A., & Rodrigues, L. R. (2017). β-galactosidase from Aspergillus lacticoffeatus: A promising biocatalyst for the synthesis of novel prebiotics. International journal of food microbiology, 257, 67-74.Helmy, E., Soliman, S., Abdel-Ghany, T. M., & Ganash, M. (2019). Evaluation of potentially probiotic attributes of certain dairy yeast isolated from buffalo sweetened Karish cheese. Heliyon, 5(5),Nahvi, I., & Moeini, H. (2004). High beta-galactosidase activity from dairy products. Biotechnology, 3(1), 35-40.Abd El Tawab, A., El-Hofy, F., El-Diasty, E., Abo-Hamdah, E., & Al-Khayat, M. (2020). Diversity of some food born fungi associated with raw milk and some cheese in Egypt. Benha Veterinary Medical Journal, 38(1), 48-51.Spencer, D., & Cai, W. (2018). Isolation and identification of culturable microorganisms and preliminary screening of low temperature enzyme production capacity in ross sea region of Antarctica. Ccamlr Science, 25(1), 37-48.Nagy, Z., Kiss, T., Szentirmai, A., & Biro, S. (2001). β-Galactosidase of Penicillium chrysogenum: production, purification, and characterization of the enzyme. Protein expression and purification, 21(1), 24-29.Ebrahimi, N., & Nejati, F. (2018). Production of beta-galactosidase from whey using Kluyveromyces marxianus. Journal of Food Microbiology, 5(2), 53-62.Pavithra, V., & Thirumagal, J. (2018). Purification of beta galactosidase enzyme from dairy effluent bacillus species. Word journal of Pharmaceutical Research, 7, 996-1012.Melichova, Z., Rosenberg, M. (2006). Current trends of β-galactosidase application in food technology. Journal of Food and Nutrition Research, 45, 47-54.Freitas, F. F., Marquez, L. D., Ribeiro, G. P., Brandao, G. C., Cardoso, V. L., & Ribeiro, E. J. (2011). A comparison of the kinetic properties of free and immobilized Aspergillus oryzae β-galactosidase. Biochemical Engineering Journal, 58, 33-38.Carevic, M., Vukasinovic-Sekulic, M., Grbavcic, S., Stojanovic, M., Mihailovic, M., Dimitrijevic, A., & Bezbradica, D. (2015). Optimization of β-galactosidase production from lactic acid bacteria. Hemijska industrija, 69(3), 305-312.Quyen, D. T., Nguyen, T., Nguyen, S., & Vu, V. (2011). Cloning, high-level expression and characterization of a β-galactosidase from Bacillus subtilis Austr J Basic Appl Sci, 7(5), 193-9.Liu, C., Yang, C., Yang, Q., Wang, J., & Liu, Y. (2021). Effect of divalent metals on phytase activity and enzymatic kinetics of As-hyperaccumulation ferns. Acta Agriculturae Scandinavica, Section B—Soil & Plant Science,71(2), 112-123.Flores, M., Ertola, R., & Voget, C. (1996). Effect of monovalent cations on the stability and activity of Kluyveromyces lactis β-Galactosidase. LWT-Food Science and Technology, 29(5-6), 503-506.Garman, J., Coolbear, T., & Smart, J. (1996). The effect of cations on the hydrolysis of lactose and the transferase reactions catalysed by β-galactosidase from six strains of lactic acid bacteria. Applied microbiology and biotechnology, 46(1), 22-27.
آمار
تعداد مشاهده مقاله: 342
تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 376


سامانه مدیریت نشریات علمی. طراحی و پیاده سازی از سیناوب